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Séminaire Clémence Le Coeur

L’influence de l’encombrement cytoplasmique sur la stabilité et la diffusion des protéines


Clémence Le Coeur

Laboratoire Léon Brillouin
CEA Saclay

La cellule est un environnement complexe. Le pH, la force ionique ou l’encombrement cytoplasmique... sont des paramètres qui influencent les réactions biochimiques. Il est généralement difficile d’étudier in vivo l’influence d’un seul de ces paramètres. Le volume exclu induit par la présence de nombreuses macromolécules en solution crée des interactions non spécifiques stériques. L’objet de notre étude était d’étudier celle de l’encombrement cytoplasmique sur deux aspects différents : la dynamique des protéines et leur équilibre entre état natif et état dénaturé.

Récemment, des études ont permis de mettre en évidence que l’encombrement cytoplasmique stabilisait la protéine à l’état natif en déstabilisant l’ensemble des états dénaturés. Les protéines dénaturées adoptent une conformation de chaîne gaussienne. Des mesures de diffusion de neutrons aux petits angles nous ont permis de montrer que le rayon de giration d’une chaîne gaussienne modèle diminuait considérablement avec la fraction massique en agent d’encombrement. Dans un second temps, ce travail a mis en évidence que dans le cas de la myoglobine, celle-ci est stabilisée, notamment vis à vis de la dénaturation thermique. En présence d’encombrement, le rayon de giration diminue de la protéine dénaturée diminue.

L’encombrement cytoplasmique modifie également la dynamique des protéines. Celle-ci ne plus simplement être brownienne, il existe différents régimes de diffusion collective ou individuelle (à temps court et long). Notre étude a permis de mettre en évidence un temps de relaxation pour les solutions d’hémoglobine fortement concentrées. Celui-ci ne peut être associé à un mouvement purement diffusif et peut être lié à un mouvement localisé.