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Les interactions ADN-protéines déterminent la forme des tores d’ADN confinés dans la capside virale


Les interactions ADN-protéines déterminent la forme des tores d'ADN confinés dans la capside virale

Comment s’organise une longue chaine d’ADN confinée dans un très petit volume ? Cette question intéresse à la fois les physiciens théoriciens intrigués par le fait qu’un polymère puisse former des objets de dimension comparable (ou inférieure) à la longueur de persistance de la chaîne, mais également les biologistes qui voudraient comprendre comment les interactions entre le matériel génétique et les surfaces qui limitent le volume dans lequel il est confiné influent sur la conformation de la chaîne.

 

Les chercheurs du Laboratoire de Physique des Solides (Orsay), de l’Institut de Physique de Zagreb (Croatie) et du Département de Physique Théorique de Ljubljana (Slovénie) ont mis en évidence que la forme du tore d’ADN confiné dans la capside d’un virus bactérien dépend des interactions entre l’ADN et la surface protéique de la capside. Ces résultats ont été obtenus en combinant des approches expérimentales par cryomicroscopie électronique à transmission (cryoTEM) pour visualiser l’organisation de l’ADN sous différentes conditions expérimentales et des approches théoriques pour modéliser la forme du tore confiné.

 

Après que les phages ont éjecté une partie de leur génome, la partie restante de la molécule (environ 50kbp i.e. 17µm) est piégée dans la capside. L’addition dans le milieu de cations multivalents comme la spermine (4+) ou d’un polymère neutre, le Poly Ethylène Glycol (PEG) provoque la condensation de la chaîne qui adopte alors une conformation torique. Si les vues apicales des tores sont semblables, leurs sections diffèrent notablement, passant d’une forme elliptique facettée dans le premier cas à une forme aplatie en croissant dans le second (figure). La capside est perméable aux ions mais imperméable au PEG et les mécanismes en jeu - largement explorés par ailleurs - sont de nature différente dans les deux situations.

 

 

Selon les conditions expérimentales (à gauche), les tores visibles en vue latérale par cryoTEM (au centre) sont de section elliptique (a) ou en forme de croissant (b), en accord avec les formes modélisées en absence ou en présence d’interactions attractives avec la capside (à droite).

 

Un modèle prenant en compte les contributions énergétiques liées à l’élasticité de l’ADN enroulé, l’énergie de la surface exposée et l’adhésion entre l’ADN et la surface protéique a permis d’établir que la forme en croissant découle des interactions attractives entre l’ADN et la capside. Il reste à comprendre pourquoi les interactions ADN-surface protéique différent si manifestement dans ces deux conditions.

 

Contact :

 

F. Livolant( livolant@lps.u-psud.fr)

A. Leforestier (leforestier@lps.u-psud.fr)

 

Publication :

 

Protein-DNA interactions determine the shapes of DNA toroids condensed in virus capsids. Leforestier A ., Siber A., Livolant F., Podgornik R. Biophys. J. 100, 2209-2216