Accueil > Français > Actualité

Un Nobel pour la cryo-microscopie électronique


Le prix Nobel de chimie 2017 récompense Jacques Dubochet, Joachim Frank et Richard Henderson pour le développement de la cryo-microscopie électronique, une méthode qui permet de déterminer la structure du vivant à l’échelle atomique.

C’est au début des années 1980 que l’équipe de Jacques Dubochet, à l’EMBL (Heidelberg) puis à l’Université de Lausanne, réussit à vitrifier des solutions aqueuses en couches minces, transparentes aux électrons. Grâce à cela il devient possible d’observer au microscope électronique des macromolécules biologiques figées dans leur environnement natif. En parallèle, Joachim Frank, à Albany puis à Columbia, met en place les outils qui permettront de reconstruire les structures 3-dimensionnelles de ces molécules à partir des images de la cryo-microscopie. Richard Henderson (MRC Cambridge), après des travaux pionniers sur les cristaux bi-dimensionnels de protéines, joue un rôle majeur dans le développement de la dernière génération de détecteurs d’électrons, acteurs essentiels de la récente « révolution de la résolution ».

La cryo-microscopie est tout aussi intéressante pour la physique de la matière molle. Elle est bien présente au LPS où elle a été installée à partir du milieu des années 1990 par Françoise Livolant et Amélie Leforestier, de retour de post-doc dans l’équipe de Jacques Dubochet à Lausanne. S’ensuivront plusieurs années d’une collaboration dans un domaine qui tient à cœur aux deux groupes : comprendre l’organisation de l’ADN, en solution, mais aussi au sein de son milieu cellulaire.

A présent, bien au delà de l’ADN, les équipes de l’axe 3 du laboratoire l’utilisent pour explorer le monde des systèmes moléculaires organisés : la conformation des polymères et des polyélectrolytes en solution, l’architecture des matériaux hybrides, les géométries complexes des cristaux liquides lyotropes, et, à l’interface physique–biologie les processus d’assemblage et de désassemblage des virus et des bactériophages.

La cryo-microscopie au LPS. (A) Cubosome (phytantriol/polymère/eau). (B) Supra-cristal de nanoparticules d’or en émulsion. (C) Bactériophage contenant une molécule d’ADN condensée sous forme torique. (D) Phase cristalline liquide de nucléosomes. Echelle 20 nm.

Références des images
(A) Latypova L, Gozdz WT, Pieranski P (2014) Facets of lyotropic liquid crystals Langmuir 30(2), 488-95.
(B) Schmitt J, Hajiw S, Lecchi A, Degrouard J, Salonen A, Impéror-Clerc M, Pansu B. (2016) Formation of Superlattices of Gold Nanoparticles Using Ostwald Ripening in Emulsions : Transition from fcc to bcc Structure. J Phys Chem B. 120, 5759-66.
(C) Leforestier A, Livolant F (2009) Structure of toroidal DNA collapse inside the phage capsid. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 9157-9162.
(D) Leforestier A, Dubochet J, Livolant F (2001) Bilayers of nucleosome core particles. Biophys. J. 81, 2414-2421.

Voir en ligne : Site du Prix Nobel de Chimie